能壘下降，藥物分子降低了靶標(biāo)蛋白的 活化難度，促進蛋白激活
能壘上升，藥物分子增加了靶標(biāo)蛋白的 活化難度，抑制蛋白活性
傳統(tǒng)AI制藥主要考慮結(jié)合能，結(jié)構(gòu)相似性，
穩(wěn)態(tài)局部分子動力學(xué)（Molecular Dynamics）等信息。
過渡態(tài)結(jié)構(gòu)，能壘等物化動力學(xué) （Kinetic）信息決定了分子作用與靶標(biāo)蛋白活化的過程。
晨佇科技使用諾獎計算生物學(xué)技術(shù)解決物化動力學(xué)（Kinetic）信息獲取的難題，
用獨家的高質(zhì)量數(shù)據(jù)提高AI制藥模型天花板。
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行業(yè)短板
- 蛋白質(zhì)的功能實現(xiàn)本質(zhì)上是動態(tài)過程，靶標(biāo)蛋白的動力學(xué)信息對藥物研發(fā)必不可少
- 傳統(tǒng)方法無法獲得蛋白工作過程中的過渡態(tài)、能壘等關(guān)鍵動力學(xué)信息
- 當(dāng)前AI藥物設(shè)計模型因訓(xùn)練數(shù)據(jù)以靜態(tài)結(jié)構(gòu)為主，難以全面評價分子成藥性，效率受限
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靶向靶標(biāo)蛋白的靜態(tài)構(gòu)象
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靶向靶標(biāo)蛋白工作的動態(tài)過程
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解決方案
動力學(xué)信息（能壘）反映了藥物分子對靶標(biāo)蛋白功能的調(diào)控能力
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調(diào)控方式1 調(diào)控方式2
能壘上升，藥物分子增加了靶標(biāo)蛋白的 活化難度，抑制蛋白活性
能壘下降，藥物分子降低了靶標(biāo)蛋白的 活化難度，促進蛋白激活
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靶標(biāo)蛋白工作的動態(tài)過程
